Dimerisierung fuhrt bei Rezeptortyrosinkinasen (RTK) zur Aktivierung der Kinaseaktivitat, die sich in der Autophosphorylierung der Dimere niederschlagt. Nach gangiger Meinung (Schlessinger et al. 1988/1989; Lammers et al. 1990; Ullrich et al. 1990) erfolgt die Phosphorylierung der Dimere in trans, d.h. die Untereinheiten phosphorylieren sich gegenseitig. Demnach sind Dimerisierung und trans-Autophosphorylierung unentbehrlich fur den Aktivierungsprozess. Eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung des Insulinrezeptors (IR) wird den Tyrosinpositionen der Aktivierungsschleife (Y1146, Y1150 und Y1151) zugesprochen (White et al.,. 1988). In zahlreichen Mutationsanalysen wurde die Rolle der einzelnen Tyrosine fur den Aktivierungsprozess des IRs und fur die Signaltransduktion kontrovers diskutiert ( Tavare et al. 1991; Wilden et al. 1992; Zhang et al. 1991; Dickens und Tavare 1992). Um ein homogenes Untersuchungsfeld zur Analyse der zugrunde liegenden Mechanismen zu schaffen, wurden in dieser Arbeit unterschiedliche mutierte Homo-und Heterodimere Kinasekonstrukte des Insulinrezeptors generiert und in ihrer Aktivitat in Auto- und Substratphosphorylierung charakterisiert.

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