Das (betaalpha)8-Barrel gehort zu den haufigsten und katalytisch vielseitigsten Faltungstypen. Dies deutet darauf hin, dass diese Enzyme fruh in der Evolution entstanden sind und sich als effiziente Biokatalysatoren bewahrt haben. Dieser Arbeit liegt das Modell zugrunde, wonach ein Teil der heutigen (betaalpha)8-Barrel Enzyme durch Duplikationen und Rekombinationen aus einem gemeinsamen Vorfahren halber Lange – dem (betaalpha)4-Halbbarrel – entstanden sind. Um den Mechanismus der Genrekombination experimentell nachzuvollziehen, wurde aus den (betaalpha)8-Barrel Enzymen ProFAR Isomerase (HisA) und Imidazolglyzerinphosphat Synthase (HisF) die zunachst inaktive Chimare HisAF hergestellt. Anschliessend konnte auf HisAF durch eine Kombination aus Zufallsmutagenese und Selektion in vivo die katalytische Aktivitat der PRA Isomerase (TrpF) etabliert werden. Die erzielten katalytischen Parameter kommen denen wildtypischer TrpF-Enzyme nahe. Die Ergebnisse zeigen, dass durch die Rekombination von(betaalpha)4-Halbbarreln neue (betaalpha)8-Barrel Enzyme erzeugt werden konnen und lassen vermuten, dass derartige Rekombinationsprozesse zur grossen Vielfalt dieser Enzyme beigetragen haben.

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