L'objectif de cette these etait la recherche des acides amines constituant la voie de passage du Cd2+ au sein du domaine transmembranaire de CadA. Ce travail a necessite l'expression de CadA dans la levure Saccharomyces cerevisiae et la caracterisation du phenotype de sensibilite au Cd2+ induit par la presence de CadA. Il a aussi necessite une etude enzymatique de CadA au cours de laquelle nous avons montre que le Cd-ATP pouvait remplacer le Mg-ATP dans le cycle enzymatique de la proteine. Quatre helices transmembranaires (3, 4, 6 et 8) constitueraient la voie de passage du Cd2+ dans CadA. Au sein de ces helices, les acides amines M149, C354 et T684 pourraient faire partie du site de liaison tandis que E164 et C356 pourraient etre importants dans le processus de dissociation du metal. P355 et D692 seraient necessaires a la phosphorylation de l'enzyme. L'etude des domaines cytoplasmiques N (liaison des nucleotides) et P (phosphorylation) de CadA a ete aussi abordee au cours de cette these. La caracterisation fonctionnelle d'ATPases chimeriques a mis en evidence la possibilite d'echanger le domaine de phosphorylation entre differentes ATPases de type P.

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