Prionen sind Erreger von Prionkrankheiten, von denen Menschen und Tiere betroffen sein konnen. Prionkrankheiten sind fatale neurodegenerative Erkrankungen, die eine infektiose, spontane oder genetische Atiologie aufweisen konnen. Der Hauptbestandteil von Prionen ist die krankheitsassoziierte Isoform des Prion-Proteins (PrPSc). Das Prion-Protein ist ein wirtseigenes Protein, welches auch im gesunden Organismus exprimiert wird (PrPC). Das zentrale molekulare Ereignis bei Prionkrankheiten ist die Konversion des uberwiegend alpha-helikalen, monomeren und nicht infektiosen PrPC zum beta-Faltblatt-dominierten, aggregierte und infektiosen PrPSc. Diese strukturelle Konversion kann anhand eines in vitro-Konversionssystem mittels rekombinanten PrPs simuliert werden. Ziel dieser Arbeit war es, das in vitro-Konversionssystem sowohl fur die spontane als auch fur die keiminduzierte Fibrillogenese auf verschiedene PrP-Sequenzen verschiedener Spezies zu ubertragen. Daruber hinaus sollte, durch Kombination von PrPSc-Keim und rekombinanten PrP mit der Sequenz verschiedener Spezies das Phanomen der Spezies-Barriere von Prionkrankheiten auf molekularer Ebene analysiert werden.

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