ATP-abhangige Proteasen (AAA+ Proteasen) nutzen die Energie aus der ATP-Hydrolyse, um Substratproteine zu entfalten und in eine proteolytische Kammer zu translozieren. Die Analyse der mitochondrialen m-AAA- Protease ermoglichte es, den ATP-Hydrolysezyklus aufzuklaren. Die m-AAA-Protease hydrolysiert ATP entsprechend einem semi-sequenziellen Mechanismus und gewahrleistet dadurch die Substratprozessierung. Um die Wirkungsweise des Enzyms bei der Prozessierung von Substraten zu untersuchen, wurde die Reifung der Cytochrom-c-Peroxidase (Ccp1) analysiert. Die m-AAA-Protease disloziert Ccp1 unter Energieverbrauch aus der mitochondrialen Innenmembran und ermoglicht so die Prozessierung des Proteins durch die Rhomboid-Protease Pcp1. Beim Proteinabbau entstehende Peptide werden aus Mitochondrien exportiert. Die Zusammensetzung freigesetzter Peptide wurde untersucht. Peptide von Atmungskettenkomponenten waren uberreprasentiert, was fur einen verstarkten Umsatz dieser Proteine spricht. Diese Befunde ermoglichen ein generelles Verstandnis der Funktionsprinzipien von AAA+ Proteinen und geben Einblick in die Stabilitat des mitochondrialen Proteoms.

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