Polyprolinbindende EVH1-Domanen kommen u. A. in Ena/VASP-Proteinen vor. Die Interaktion des ActA-Proteins aus Listeria monocytogenes mit den konservierten EVH1-Domanen ist essentiell fur die Rekrutierung des Wirts-Aktinskeletts. Diese Wechselwirkung stellt eine Grundlage fur die Infektivitat des Pathogens dar. In dieser Arbeit wurde die Struktur eines synthetischen, hochaffinen Liganden fur das Ena/VASP-EVH1-Paralog Mena uber NMR-Spektroskopie gelost. Zudem wurden Strukturmodelle des Liganden, pGolemi, sowie eines naturlichen Liganden mit der Mena EVH1-Domane erstellt. Die erhaltenen Daten deuten darauf hin, dass sowohl Fixierung der Reste als auch Flexibilitat fur die hohe Affinitat an die Mena EVH1-Domane verantwortlich sind. Durch Vergleich zu fruheren Arbeiten konnten zusatzliche Bindungsdeterminanten der EVH1-Domanen aufgedeckt werden und Hinweise fur eine nicht-klassische Bindung von pGolemi gewonnen werden. Auf dieser Basis wird die Erstellung von weiteren spezifischen EVH1-Liganden erheblich vereinfacht werden. Sie konnen als Grundlage fur die molekulare Untersuchung dieser Domanen in der Zelle dienen und so zu einem besseren Verstandnis der Aktinpolymerisierung beitragen.

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