Die 3-dimensionale Struktur eines Proteins liegt in seiner Aminosauresequenz verschlusselt. Das inverse Proteinfaltungsproblem beschreibt nun die rechengestutzte Suche nach Aminosauresequenzen, die in beliebige Proteinstrukturen falten konnen. Ein moglicher Losungsansatz hierfur ist die Verknupfung von Peptidfragmenten in ihrer bevorzugten Konformation, die durch wissensbasierte Analysen in Proteinstrukturdatenbanken ermittelt werden. Der Informationsgehalt dieser Datenbanken reicht jedoch fur eine statistische Konformationsanalyse langerer Fragmente nicht aus, daher konnte der experimentelle Beweis der Durchfuhrbarkeit eines solchen Modellierungsverfahrens bisher nicht gefuhrt werden. Der Autor beschreibt ein System, das Tetrapeptide in ihrer bevorzugten Geometrie fur das Redesign von Aminosauresequenzen verwendet. Hierfur wurden mit Hilfe eines neu entwickelten Verfahrens zur wissensbasierten Analyse die Strukturen dieser Fragmente untersucht. Die experimentelle Validierung des Systems erfolgte am Beispiel einer artifiziellen Faltungstopologie. Das rekombinant hergestellte Protein M7, dessen Struktur identisch mit dem Modell ist, zeigte die Funktionsfahigkeit des Algorithmus.

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